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BIOCHIMICA E BIOTECNOLOGIA DELLE PROTEINE
FABIO TANFANI

Sede Scienze
A.A. 2016/2017
Crediti 8
Ore 64
Periodo 1^ semestre
Lingua ITA
Codice U-gov SM04 5S423

Prerequisiti

Conoscenza degli argomenti degli insegnamenti di Chimica e Biochimica di base.

Modalità di svolgimento del corso

Il Corso è di 8 crediti (64 ore). 7 crediti sono dedicati alla didattica frontale, attraverso diapositive power point che saranno rese disponibili agli studenti, e un credito è dedicato a seminari preparati da gruppi di studenti su argomenti proposti dal docente e seminari tenuti dal docente e/o suoi colleghi su argomenti specialistici e di approfondimento. Il corso si propone di istruire lo studente sulla biochimica delle proteine e sulle metodologie utilizzate per purificare proteine solubili e di membrana su scala di laboratorio e industriale. Il corso si propone inoltre di fornire allo studente informazioni riguardanti le applicazioni di varie classi di proteine non catalitiche e di enzimi nel campo dell’industria alimentare, farmaceutica e chimica. 

Risultati di apprendimento attesi

Conoscenze. Alla fine dell’insegnamento lo studente dovrà conoscere la biochimica delle proteine, i fattori che le stabilizzano/destabilizzano, le metodologie utilizzate per preparare e purificare proteine di membrana, proteine non catalitiche ed enzimi su scala di laboratorio e industriale. Gli studenti dovranno inoltre conoscere le applicazioni di varie classi di proteine non catalitiche e di enzimi nel campo dell’industria alimentare, farmaceutica e chimica.

Capacità di applicare le conoscenze. Lo studente dovrà essere in grado di progettare metodi di purificazione di proteine di membrana, di proteine non catalitiche e di enzimi tenendo conto della biochimica delle proteine, del grado di purificazione voluto, dei costi e dell’uso previsto per la specifica proteina. Lo studente dovrà inoltre essere in grado di ponderare possibili e potenziali applicazioni di una specifica proteina in particolari settori dell’industria.

Competenze trasversali
Gli studenti dovranno saper comunicare in modo chiaro e privo di ambiguità le conoscenze e la ratio ad esse sottese. Le abilità comunicative, la capacità di lavorare in gruppo, la capacità di analizzare e sintetizzare informazioni, potranno essere sviluppate attraverso un ciclo di seminari preparati da gruppi di studenti su argomenti proposti dal docente. La preparazione dei seminari e la presentazione degli stessi in aula sarà motivo di incitamento a interagire e comunicare in modo chiaro con i colleghi studenti e con il docente.

Programma

Le cellule: fabbriche di proteine di interesse industriale, analitico, e biomedico. 
Proteine globulari, fibrose e di membrana. Modifiche post-traduzionali. Importanza delle catene laterali nella struttura e funzione delle proteine. Folding, misfolding e denaturazione. Fattori destabilizzanti la struttura delle proteine: detergenti, solventi organici, agenti ossidanti e caotropici, temperatura, pH, congelamento, scongelamento. Stabilizzazione e stoccaggio delle proteine: agenti stabilizzanti, refrigerazione, liofilizzazione, conservazione e magazzinaggio.
Fonti di proteine: microbiche, animali, fungine e vegetali. Fonti da organismi estremofili e da organismi geneticamente modificati. Screening di nuovi biocatalizzatori.
Omogeneizzazione di tessuti e cellule su scala di laboratorio e su scala industriale. Strategie per la purificazione di proteine solubili: Solubilità e precipitazione frazionata al calore, mediante variazioni di pH e aggiunta di solventi organici, salting-out e salting-in. Principali tecniche cromatografiche per la purificazione di proteine su scala di laboratorio e industriale.
Metodi di estrazione di proteine di membrana e loro ricostituzione in liposomi.
Strategie di purificazione per proteine esocellulari e endocellulari di interesse industriale, biomedico, farmaceutico ed analitico. Scale-up del processo di estrazione e purificazione. 
Proteine come corpi di inclusione: strategie di solubilizzazione e refolding. Implicazioni tecniche ed economiche delle varie strategie di purificazione.
Enzimi e proteine per applicazioni industriali: enzimi immobilizzati, tecniche di immobilizzazione, bioreattori. Biosensori: principi ed applicazioni. Proteasi: classificazione ed usi industriali. Carboidrasi: Applicazioni delle alfa-amilasi, beta-amilasi, glucoamilasi, alfa-(1-6) glucosidasi, glucoso isomerasi. Enzimi degradanti la cellulosa, l’emicellulosa, e pectina. Lipasi e loro applicazioni. Proteine del latte.
Enzimi e proteine di interesse biomedico, farmaceutico ed analitico. Contaminanti proteici, virali, microbici, pirogenici. Prodotti del sangue, enzimi ed anticorpi per scopi analitici e terapeutici, ormoni, fattori di crescita, citochine, fattori di necrosi tumorale, interferoni, interleuchine.

Modalità di svolgimento dell'esame

Metodi di valutazione dell’apprendimento
Esame orale della durata media di 30-40 minuti.

Criteri di valutazione dell’apprendimento
L’esame orale è volto alla valutazione della conoscenza e comprensione della biochimica delle proteine e degli altri argomenti di studio necessari per risolvere i problemi relativi agli obiettivi del corso.

Criteri di misurazione dell’apprendimento
Il voto finale è attribuito in trentesimi. L’esame si intende superato quando il voto è maggiore o uguale a 18. È prevista l’assegnazione del massimo dei voti con lode (30 e lode).

Criteri di attribuzione del voto finaleIl voto finale viene attribuito sulla base delle risposte a 3 domande e sulla base della qualità dei seminari presentati dagli studenti, che contribuiranno al voto finale per un massimo di 2 punti. La lode viene attribuita quando lo studente abbia dimostrato piena padronanza della materia.

Testi consigliati

Gary Walsh. Proteins, Biochemistry and Biotechnology. John Wiley and Sons, LTD

 

Corsi di laurea

• Biologia molecolare e applicata